Болезнь Альцгеймера и другие нейродегенеративные заболевания начинаются с патогенного молекулярного процесса, который запускают ионы цинка. К такому выводу пришли исследователи из Института молекулярной биологии им. Энгельгардта и факультета фундаментальной медицины Московского государственного университета.
Заявка
Оформить заявку на диагностику и лечение
Свяжемся в рабочее время, уточним запрос и предложим формат — очный приём в Израиле или онлайн-консультация.
- Приём на русском, английском и иврите
- Диагностика по стандартам ICD и DSM
- Заявка ни к чему не обязывает
Болезнь Альцгеймера и другие нейродегенеративные заболевания начинаются с патогенного молекулярного процесса, который запускают ионы цинка. К такому выводу пришли исследователи из Института молекулярной биологии им. Энгельгардта и факультета фундаментальной медицины Московского государственного университета.
Нейродегенеративные заболевания возникают из-за мутации некоторых нейронных белков, которые, вопреки здоровому процессу в организме, не отбраковываются, а принимают альтернативную конформацию, то есть, атомы в молекуле белка располагаются таким образом, что они становятся токсичными. Механизмы для определения здоровой или нездоровой конформации в этом случае не срабатывают.
При болезни Альцгеймера такими токсичными белками становятся бета-амилоидные пептиды: в нормальном виде они играют роль нейропротектора, а при мутации начинают слипаться друг с другом, образуя массивные белковые отложения. Именно такие крупные скопления пептидов, или амилоидные бляшки, отравляют нервные клетки, которые перестают проводить сигнал.
До сих пор понять, с чего начинается процесс мутации и слипания ученые не могли. Исследователи из Института молекулярной биологии им. Энгельгардта и факультета фундаментальной медицины Московского государственного университета попытались найти ответ на этот вопрос. По их мнению, причиной слипания двух белковых молекул являются ионы переходных металлов, в частности, цинка.
Ученые провели эксперименты с бета-амилоидными пептидами – нормальными, мутировавшими и изомерами пептидов (в одной из аминоксилот атомы располагались иначе). Про изомер известно, что он появляется спонтанно, и его накопление увеличивается с возрастом. В исследовании на мышах ученые выяснили, что изомер-пептиды вызывают стремительное формирование амилоидных бляшек в мозге, а при наличии цинка эти пептиды слипались друг с другом мгновенно.
Эксперименты со всеми тремя видами пептидов показали, что нарастание бляшек идет во всех случаях, хоть и имеет свои особенности. Однако, анализ молекулярных комплексов с помощью магнитного резонанса и других методов показал, что начальные стадии заболевания были абсолютно одинаковыми – все начиналось с того, что ион цинка скреплял два пептида.
В дальнейшем скорость нарастания бляшек зависит только от того, какой вид белка участвует в процессе, насколько он подвержен слипанию. Но спусковым крючком для начала процесса формирования бляшек стал цинк.
Ученые отмечают, что новые данные, полученные в ходе экспериментов, уже были подтверждены экспериментами в других лабораториях. А значит, на пути к созданию лекарства от болезни Альцгеймера необходимо разработать механизм, который бы предотвращал слипание пептидов с цинком.
Нейродегенеративные заболевания возникают из-за мутации некоторых нейронных белков, которые, вопреки здоровому процессу в организме, не отбраковываются, а принимают альтернативную конформацию, то есть, атомы в молекуле белка располагаются таким образом, что они становятся токсичными. Механизмы для определения здоровой или нездоровой конформации в этом случае не срабатывают.
При болезни Альцгеймера такими токсичными белками становятся бета-амилоидные пептиды: в нормальном виде они играют роль нейропротектора, а при мутации начинают слипаться друг с другом, образуя массивные белковые отложения. Именно такие крупные скопления пептидов, или амилоидные бляшки, отравляют нервные клетки, которые перестают проводить сигнал.
До сих пор понять, с чего начинается процесс мутации и слипания ученые не могли. Исследователи из Института молекулярной биологии им. Энгельгардта и факультета фундаментальной медицины Московского государственного университета попытались найти ответ на этот вопрос. По их мнению, причиной слипания двух белковых молекул являются ионы переходных металлов, в частности, цинка.
Ученые провели эксперименты с бета-амилоидными пептидами – нормальными, мутировавшими и изомерами пептидов (в одной из аминоксилот атомы располагались иначе). Про изомер известно, что он появляется спонтанно, и его накопление увеличивается с возрастом. В исследовании на мышах ученые выяснили, что изомер-пептиды вызывают стремительное формирование амилоидных бляшек в мозге, а при наличии цинка эти пептиды слипались друг с другом мгновенно.
Эксперименты со всеми тремя видами пептидов показали, что нарастание бляшек идет во всех случаях, хоть и имеет свои особенности. Однако, анализ молекулярных комплексов с помощью магнитного резонанса и других методов показал, что начальные стадии заболевания были абсолютно одинаковыми – все начиналось с того, что ион цинка скреплял два пептида.
В дальнейшем скорость нарастания бляшек зависит только от того, какой вид белка участвует в процессе, насколько он подвержен слипанию. Но спусковым крючком для начала процесса формирования бляшек стал цинк.
Ученые отмечают, что новые данные, полученные в ходе экспериментов, уже были подтверждены экспериментами в других лабораториях. А значит, на пути к созданию лекарства от болезни Альцгеймера необходимо разработать механизм, который бы предотвращал слипание пептидов с цинком.
